Размер шрифта
-
+

Биохимия доступным языком. Учебник-репетитор - стр. 2

) и кислотная группа (СООН), между ними должен быть атом-связка (СН), куда ж без него? Эта тройная структура есть в каждой аминокислоте (кроме пролина). Выходит, все аминокислоты отличаются друг от друга лишь строением радикала, который крепится к атому-связке. Вот мы и выучили половину. Осталось запомнить только 20 радикалов. И тут уж постарайтесь.

Важно знать классификацию аминокислот. Привожу ее ниже:

1. Гидрофобные: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин1;

2. Гидроксиаминокислоты: серин, треонин;

3. Кислые: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота;

4. Амиды: аспарагин, глутамин;

5. Основные: лизин, аргинин;

6. Серосодержащие: цистеин, метионин;

7. Ароматические: фенилаланин, тирозин;

8. Гетероциклические: триптофан, гистидин;

9. Иминокислоты: пролин.

Замечу, подчеркнуты восемь незаменимых2 аминокислот.

Знание этой классификации пригодиться, т. к. в контрольной по белкам и, особенно, на экзамене, часто встречаются вопросы, типа: «какая из перечисленных аминокислот является незаменимой?», или: «нарисуйте амидные аминокислоты» (сами понимаете, чтобы их изобразить, надо знать, что к этой группе относятся аспарагин и глутамин).

II. Глобулярные белки

По форме молекул белки подразделяются на:

– глобулярные;

– фибриллярные.

Молекулы глобулярных белков в высшей структуре имеют сферическую форму. Они прекрасно растворимы в воде, что определяет их функциональную направленность. В естественном состоянии все глобулярные протеины находятся в растворенном состоянии: как внутри клеток, так и в различных биологических жидкостях организма. Глобулярные белки выполняют множество разнообразных функций. Они имеют четыре уровня структуры:

1. Первичная структура – линейная последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями. Имеет вид нити. У нее два конца: N-конец (свободная NH>2-группа) и С-конец (свободная СООН-группа).

2. Вторичная структура – пространственная укладка первичной цепи. Она имеет два вида:

а) альфа-спираль – правозакрученная спираль цепи, фиксируемая водородными связями между группами СО и NН основной пептидной цепи. Эта форма характерна для белков человека и высших животных;

б) бета-структура – несколько (до 6) параллельно расположенных пептидных цепей (направленных в обратные стороны относительно друг друга), соединенных между собой теми же поперечными водородными связями между СО и NН.

3. Третичная структура – укладка вторичной спирали в более компактную форму. Чаще это самая удобная форма в природе – шарик, по-латински – глобула. Не забывайте, что человек – ходячий водный раствор, и все его белки находятся в водной среде. Третичная форма – это округлое образование, все гидрофобные (нерастворимые) радикалы которой находятся внутри глобулы, скрыты от окружающей водной стихии, а гидрофильные, наоборот – торчат наружу, покрывая все тело глобулы (как иглы ежа), притягивая воду к себе, создавая плотную гидратную оболочку.

Третичную структуру стабилизируют 4 вида связей:

а) водородные – образуются между радикалами с участием водорода. Например: ОН-группа серина и азот гистидина;

б) электрофильные – возникают между разнозаряженными частицами аминокислот. Пример: положительно заряженный лизин и отрицательная аспарагиновая кислота. Примечание: не стоит называть электрофильные связи – ионными, это грубая ошибка;

Страница 2